Aide memoire de toute la biochimie by Heinz Weinman

By Heinz Weinman

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Les protéines sont plus stables en milieu aqueux lorsque leurs résidus aminoacide hydrophobes sont dissimulés à l’intérieur de la protéine que lorsqu’ils sont solvatés par l’eau. 4 (B) (A) I K D S + H3N G D I M L W G Y F F D M I L OOC F G S M I D F D environnement. 4A). La chaîne principale est constituée par les enchaînements –Ca–CO–NH–Ca– où les groupes CO et NH sont polaires et hydrophiles. Ces derniers perdent leur caractère polaire et leur hydrophilie lorsqu’ils sont unis par les liaisons hydrogène au sein des structures secondaires en hélice ou en feuillet plissé qui jouent donc, à ce niveau, un rôle essentiel dans la formation du core hydrophobe.

Il existe donc une force qui impose aux chaînes polypeptidiques des protéines globulaires hydrosolubles de se reployer spontanément de façon à créer un core hydrophobe et une surface hydrophile. Quelle est la nature de cette force ? Le reploiement des protéines globulaires hydrosolubles dépend de plusieurs types d’interactions Le reploiement des protéines globulaires et la stabilisation de leur conformation biologiquement fonctionnelle dépendent de plusieurs types d’interactions non covalentes : interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, interactions de van der Waals et liaisons ioniques.

La chaîne principale est constituée par les enchaînements –Ca–CO–NH–Ca– où les groupes CO et NH sont polaires et hydrophiles. Ces derniers perdent leur caractère polaire et leur hydrophilie lorsqu’ils sont unis par les liaisons hydrogène au sein des structures secondaires en hélice ou en feuillet plissé qui jouent donc, à ce niveau, un rôle essentiel dans la formation du core hydrophobe. La stabilisation de la structure native est assurée par des liaisons hydrogène qui se forment entre les régions périphériques de la chaîne principale et l’eau, entre la chaîne principale et des résidus polaires, entre deux résidus polaires ou entre un résidu polaire et l’eau.

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